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Text File  |  1995-03-04  |  2.1 KB  |  45 lines
  1. ********************************************
  2. * Vitamin K-dependent carboxylation domain *
  3. ********************************************
  4.  
  5. Vitamin K-dependent carboxylation [1,2] is the post-translational modification
  6. of glutamic  residues  to form gamma-carboxyglutamate (Gla). Proteins known to
  7. contain Gla are listed below.
  8.  
  9.  - A number of plasma proteins involved in blood coagulation.   These proteins
  10.    are prothrombin, coagulation factors VII, IX and X, proteins C, S, and Z.
  11.  - Two proteins that  occur  in calcified tissues:  osteocalcin (also known as
  12.    bone-Gla protein, BGP), and matrix Gla-protein (MGP).
  13.  - Cone snail venom peptides: conantokin-G and -T, and conotoxin GS [3].
  14.  
  15. With the  exception  of  the  snail  toxins,  all  these  proteins  contain an
  16. N-terminal module  of  about  forty  amino acids where the majority of the Glu
  17. residues are carboxylated.  This  domain is  responsible for the high-affinity
  18. binding of calcium ions.  The Gla-domain starts at the N-terminal extremity of
  19. the mature  form of these proteins and ends with a conserved aromatic residue;
  20. a conserved Gla-x(3)-Gla-x-Cys motif [4] is  found in the middle of the domain
  21. which seems to be important for substrate recognition by the carboxylase.
  22.  
  23. -Consensus pattern: x(12)-E-x(3)-E-x-C-x(6)-[DEN]-x-[LIVMFY]-x(9)-[FYW]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Trypanosoma   ESAG8   protein   and
  26.  Bacillus subtilis spaB.
  27.  
  28. -Note: all glutamic residues present in the domain are potential carboxylation
  29.  sites; in coagulation proteins, all are modified to Gla, while in BGP and MGP
  30.  some are not.
  31.  
  32. -Expert(s) to contact by email: Price P.A.
  33.                                 pprice@ucsd.edu
  34.  
  35. -Last update: December 1992 / Text revised.
  36.  
  37. [ 1] Friedman P.A., Przysiecki C.T.
  38.      Int. J. Biochem. 19:1-7(1987).
  39. [ 2] Vermeer C.
  40.      Biochem. J. 266:625-636(1990).
  41. [ 3] Haack J.A., Rivier J.E., Parks T.N., Mena E.E., Cruz L.J., Olivera B.M.
  42.      J. Biol. Chem. 265:6025-6029(1990).
  43. [ 4] Price P.A., Fraser J.D., Metz-Virca G.
  44.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84:8335-8339(1987).
  45.